D1和D2单体都是完整的膜蛋白，D1主要位于细胞膜，D2则主要存在于内质网膜，这两种结构使得D1和D2的活性中心存在于细胞质中。D3也属于膜蛋白的一种，最初研究认为D3的活性中心在细胞外，随着新的研究方法的应用，发现D3的活性中心与D1和D2相似，也在细胞质中。另有实验观察到当细胞共表达单羧酸转运蛋白（MonocarboxylateTransporter8, MCT8）时，D3介导的T3脱碘过程速度和效率明显加快，这个现象也可印证D3的活性中心位于细胞中 [3]。
D1表达于甲状腺和肾脏等多种组织的细胞中，利用共聚焦技术也发现FLAG-tagged细胞的D1表达于人体和小鼠的细胞膜。然而D2与D1不同，D2仅是一种内质网膜蛋白质。利用免疫荧光共聚焦显微镜技术，发现FLAG-tagged细胞的D2与内质网蛋白BiP定位相同，特别是MSTO-211H细胞的BiP。
利用同样技术，证实了FLAG-tagged的D3表达于细胞膜。D3与Na+-K+-ATP酶的α亚基、内质网早期细胞标志物EEA-1和网格蛋白具有共同的定位，而与内质网蛋白位置不同。D3的内化过程可以被蔗糖类物质所抑制，然而当细胞处于弱碱条件下时，如伯氨喹（Primaquine）存在时，D3的内化数量增加，提示D3可以在细胞膜和早相细胞核内再循环。这种循环过程使得D3的半衰期可达12h，远超过D1的8h和D2的1h。与D1不同，D2位于细胞的内质网结构中。这种分布的差异性可以解释只有小部分的T3来源于D1，而大部分的细胞核内的T3是由D2产生的。D3位于细胞膜上，使得D3易于接触到T3和T4，具有强大的抑制甲状腺激素信号通路的作用。
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